En inmunología se denomina cadena pesada a una subunidad polipeptídica grande de un complejo de proteínas como proteínas motoras (ej. miosina, kinesina, o dineína) o de un anticuerpo (o inmunoglobulina). Un anticuerpo típico se compone de dos cadenas pesadas de inmunoglobulina (Ig) y dos cadenas ligeras. Existen distintos tipos de cadenas pesadas que definen la clase o isotipo de un anticuerpo. Estos tipos de cadena pesada varían entre los diferentes animales. Todas las cadenas pesadas contienen una serie de dominios inmunoglobulina, normalmente con un dominio variable (IgV) que es importante para unirse al antígeno y varios dominios constantes (IgC).
Hay cinco tipos de cadenas pesadas de inmunoglobulina en mamíferos: γ, δ, α, μ y ε. Estas definen las llamadas clases de las inmunoglobulinas.
cada cadena pesada tiene dos regiones:
Los peces mandibulados son, aparentemente, los animales más primitivos capaces de generar anticuerpos como los descritos en el apartado de mamíferos. No obstante, los peces no poseen el mismo tipo de repertorio de anticuerpos que los mamíferos. Hasta la fecha se han identificado tres cadenas pesadas de inmunoglobulina diferentes en peces óseos.
Al igual que en los peces óseos se han observado tres isotipos diferentes con sus cadenas pesadas en condrictios. Con la excepción de la IgM, éstos parecen ser únicos de este grupo y se designan como IgM, IgW (también denominadas IgX o IgNARC) e IgNAR.
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