El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una tensión (fuerza por unidad de superficie) de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión, solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.
Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), separadas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina, lisina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100 000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).
Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.
En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas, pero genéticamente distintas. Es por ello que últimamente suele hablarse de fibras colágenas, haciendo alusión a esta gran familia de proteínas.
Se describen varios tipos de fibras colágenas:
El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos por vuelta.
En cuanto a la estructura cuaternaria, tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.
Cabe destacar que no encontramos estructura terciaria en esta proteína.
Las fibras de colágeno confieren una resistencia mayor a los tejidos que las contienen, a diferencia de la elastina que forma una red isótropa; las fibras de colágeno se presentan estructuradas en haces anisótropos, lo cual confiere un comportamiento mecánico anisótropo con mayor rigidez en la dirección de las fibras de colágeno. Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esófago, o la piel, contienen diversas capas de colágeno, en las cuales la dirección preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta estructural complicada.
El colágeno es un componente del tejido conectivo, abundante en las partes de materiales alimentarios que se consideran generalmente como desechos (pieles, tendones, huesos) y puede extraerse solubilizándolo mediante hidrólisis. Dependiendo del grado de hidrólisis, se obtiene la gelatina. Desde el punto de vista nutricional, se trata de una proteína de muy mala calidad. Carece por completo de triptófano, y es muy pobre en tirosina, metionina y cisteína. La calidad de la carne picada puede valorarse en cuanto a su contenido de piezas de baja calidad analizando el contenido de hidroxiprolina, ya que este aminoácido es prácticamente exclusivo del colágeno.
El colágeno también es tomado en suplementos para mejorar el aspecto y salud de la piel, aliviar el dolor de las articulaciones, prevenir el desgaste óseo o promover la salud del corazón.
Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista germano-estadounidense Julian Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la estructura del colágeno y de otras proteínas. En Desenredar el Colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.
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