Galectina-1

Galectin-1 es una proteína que en los humanos está codificado por el gen LGALS1.^[1]​^[2]​ Tiene efectos en la modulación de las interacciones célula-célula y célula-matriz extracelular.

LGALS1 contiene cuatro exones. La proteína galectina-1 tiene 135 aminoácidos de longitud. Pueda ser encontrado en el núcleo, el citoplasma, la superficie de célula y en el espacio intercelular. Las galectinas en general carecen de una secuencia de señal tradicional, pero aun así es secretada a través de la membrana plasmática. Esta secreción no tradicional requiere un sitio de unión al glicano funcional. La galectina 1 contiene un único dominio de reconocimiento de carbohidratos a través del cual puede unirse a glicanos tanto como monómero como homodímero. Los dímeros no se unen covalentemente y se disocian espontáneamente en bajas concentraciones.^[3]​ La Galectina-1 no se une a glicanos cuándo se encuentra oxidada.^[4]​ Teniendo 6 residuos de cisteína, el estado de oxidación tiene un efecto significativo en la estructura de la proteína. Se ha reportado que la forma oxidada tiene funciones alternativas no relacionadas con la unión con carbohidratos.^[5]​

Las galectinas son una familia de proteínas de unión beta-galactósidas implicadas en la modulación de interacciones célula-célula y célula-matriz. La Galectina-1 puede actuar como un factor autocrino de crecimiento negativo que regula la proliferación celular.^[6]​ Ha sido mostrado que la expresión de la Galectina-1 en el linfoma de Hodgkin media la inmunosupresión de células-T CD8+.^[7]​

Se ha observado que LGALS1 interactúa con GEMIN4^[8]​ HRAS.^[9]​