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Gp120



La Proteína superficial gp120 (SU) o gp120 es una glucoproteína que forma parte de la envoltura del Virus de Inmunodeficiencia Humana (VIH). Es producida por proteólisis de la poliproteína gp160 por proteasas de la célula huésped.[1]

La cadena polipeptídica de la gp120 tiene una longitud aproximada de 480 aminoácidos.[1]​ Presenta 5 regiones variables (V1 a V5) y una región de bucle de unión a CD4.[1]

Una numerosa cantidad de residuos de asparagina (Asn) se encuentran unidos covalentemente mediante enlaces N-glucosídicos a N-acetilglucosaminas (GlcNAc).[1]​ También posee múltiples puentes disulfuro entre residuos de cisteína (Cys).[1]

Interactúa con receptores en la superficie de la célula que va a ser infectada. Posteriormente, mediante un cambio conformacional, permite la exposición de la gp41, la cual participa en la fusión de las membranas viral y celular.

Inicialmente se produce la unión de la gp120 al receptor CD4 de la célula, la unión gp120-CD4 produce un aumento de la concentración del virus en la superficie de la célula y genera un cambio conformacional que aumenta la afinidad de la gp120 por ciertos receptores de quimiocinas de la superficie celular.[2]​ Dependiendo principalmente de la estructura primaria de la región variable V3 de la gp120, puede producirse la interacción con los receptores CCR5, localizados mayormente en la superficie de los macrófagos, o con los receptores CXCR4, expresados más activamente en linfocitos T CD4+.[2]​ La interacción con los receptores de quimiocinas produce un cambio conformacional en la gp120 que expone la gp41, la cual permite la fusión de las membranas, produciéndose la entrada del virus a la célula.[2]

La diferencia de afinidad de la gp120 por los receptores de quimiocinas genera diferentes tropismos (tipos de células infectadas) por un determinado fenotipo viral; debido a la alta tasa de mutación del virus, el tropismo puede variar en el transcurso de la infección.[2]

La unión de anticuerpos anti-VIH permite la infección de algunas células CD4-, como las células intestinales y cerebrales, mediante un mecanismo que requiere la interacción con un receptor de galactocerebrósido.[2]



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