La neuraminidasa (NA) es una enzima presente en la envoltura de la cápside del virus de la gripe, junto con la hemaglutinina.
La NA es un tetrámero con forma como de "champiñón" proyectado. Su cabeza consiste en 4 subunidades coplanares y esféricas y una región hidrofóbica (está dentro del interior de la membrana del virus). Está formado por una única cadena polipeptídica que está orientada en la dirección opuesta a la del antígeno HA. La composición del polipéptido es una cadena simple de seis aminoácidos conservados polares seguidos por aminoácidos hidrofílicos variables.
Su principal función es la de romper la unión molecular entre la hemaglutinina y el ácido siálico
Esto se realiza por tres razones principales:
Recientemente, un estudio realizado en 2016 ha revelado que la neuraminidasa (NA) no solo tiene un rol en la salida del virus, si no también en la entrada, ya que diferentes combinaciones de hemaglutinina (HA) y neuraminidasa pueden reducir la eficiencia de la entrada del virus de la gripe. Esto se demostró mediante el estudio de la eficacia de entrada de cuatro tipos de virus: uno que presentaba solamente hemaglutinina sin neruraminidasa (H3X-31), uno que presentaba hemaglutinina y neruraminidasa coincidentes, provenientes de la misma cepa (H3X-31/N2X-31) y dos que presentaban combinaciones de neuraminidasa y hemaglutinina no coincidentes: una con hemaglutinina de la bacteria X-31 y neuraminidasa de la cepa Japan (H3X-31/N2Japan) y otra con la hemaglutinina de la bacteria X-31 y la neuraminidasa de una cepa que causa gripe aviar (X-31/N2MS96). Cabe destacar que la neuraminidasa coincidente con la hemaglutinina (N2X-31) y la de la cepa Japan (N2Japan) son similares filogenéticamente en un 94.5%, mientras N2X-31 y la que proviene de un causante de gripe aviar (N2MS96) se parecen en un 90.5%. Esto es importante, ya que al estudiar la eficiencia de entrada, se observó que la que presentaba el par hemaglutinina-neuraminidasa coincidentes era la que mejor eficiencia de entrada presentaba, seguida por las bacterias con HA-NA no coincidentes pero NA más similar a la coincidente (la H3X-31/N2Japan), luego las no coincidentes pero con NA más diferente a la coincidente (X-31/N2MS96) y por último, las que no presentaban NA. Por tanto, pese a presentar la misma HA, la eficiencia de entrada es diferente según la NA, concluyendo que NA tiene un rol en la entrada viral además de en la salida.
En la actualidad (mayo de 2009) los estudios de la OMS[cita requerida] en pacientes mexicanos con el nuevo virus H1N1 indican que el virus es sensible a los inhibidores de la neuraminidasa, pero es resistente a los antivirales amantadina y la rimantadina.
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