Proteína transmembranal

Una proteína transmembranal es aquella proteína integral de membrana que atraviesa la bicapa lipídica de la membrana celular, una vez (unipaso) o varias (multipaso). Se pueden distinguir tres dominios. En primer lugar una zona que pasa a través de la membrana, de características hidrofóbicas (que repele el agua) para interactuar con los lípidos de la bicapa lipídica (membrana celular). Además, un dominio citosólico y otro extracitosólico en contacto con el interior y exterior de la célula respectivamente, de carácter hidrofílicos ("son afines al agua"). El resultado es una proteína anfipática.

Como proteína integral que es, solo se puede aislar de la bicapa mediante la aplicación de detergentes, como SDS. Las principales funciones son servir como canales transportadores de iones o moléculas, como por ejemplo las acuaporinas que transportan agua a través de la membrana; recepción de señales celulares, anclaje al citoesqueleto o a la matriz extracelular, etc.

Atraviesa la bicapa una sola vez. El extremo N-terminal de la proteína queda a un lado de la membrana, y el extremo C-terminal al otro. De este tipo son los Receptores-PTK (con actividad Proteintirosín kinasa), enzimas del Aparato de Golgi, etc. Un ejemplo muy estudiado es la glicoforina de la membrana del eritrocito. Los dominios de estas proteínas se clasifican como:

Atraviesan la bicapa lipídica en dos o más ocasiones, normalmente mediante varias α-hélice, aunque hay casos de inserciones a través de β-lámina. Hay muchos ejemplos: receptores asociados a proteínas G triméricas, canales iónicos, porinas en bacterias, y de nuevo en el eritrocito la proteína Banda 3, proteína transmembranal multipaso que atraviesa la membrana con 12 α-hélices, y con sus extremos hacia el citosol.