En biología molecular, el receptor de insulina o receptor insulínico es un receptor transmembrana que es activado por la hormona insulina y pertenece a la familia de receptores de factor de crecimiento. El receptor es una glucoproteína, y es una enzima que pertenece a las tirosina quinasas receptoras (EC 2.7.10.1). En humanos se encuentra codificado por el gen HGNC INSR .
El receptor está conformado por dos subunidades alfa y dos unidades beta. Ambos tipos de subunidades son sintetizadas de un pro-receptor único codificado por un gen localizado en el cromosoma 19. La proteína sintetizada es rota en dos partes formando una subunidad alfa y una subunidad beta. Dos subunidades beta se insertan en la membrana celular y están unidas a las subunidades alfa mediante enlaces de disulfuro. Las subunidades alfa se encuentran en el lado extracelular de la membrana. Las subunidades alfa se unen entre sí mediante puentes disulfuro, pero como se ha explicado anteriormente, también están a su vez unidas a las subunidades beta por enlaces disulfuro, de modo que la molécula forma un solo complejo heterotetramérico. Las unidades beta son las que poseen la actividad quinasa.
El receptor de insulina transfiere grupos fosfato desde el ATP a ciertas proteínas específicas dentro de la célula. Esto conlleva un incremento del transporte de moléculas de glucosa desde la circulación sanguínea al interior de los miocitos y los adipocitos, y por lo tanto un incremento en la concentración de glucosa en el interior de las células del músculo y del tejido adiposo.
La activación de este proceso se logra en el momento en que una molécula de insulina se une al receptor, produciendo un cambio en la conformación de su estructura, lo que induce la iniciación de las actividades enzimáticas en el interior de la célula.
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