La selenocisteína, que se considera el aminoácido número 21 entre los aminoácidos proteicos o canónicos, se descubrió en 1986 por la bioquímica Thressa Stadtman en los National Institutes of Health. Su abreviatura normalizada de 3 letras es Sec, y la de una letra es U. Se codifica en el ARNm mediante un triplete UGA. Este codón, conocido por el nombre ópalo, codifica habitualmente la finalización de la traducción, pero en conjunción con una región del ARNm denominada SecIS (secuencia de inserción de la selenocisteína) pasa a codificar la incorporación de selenocisteína a la cadena polipeptídica. La secuencia SecIS se localiza en la región 3' no traducida (3'UTR) en arqueas y eucariotas, e inmediatamente después del codón ópalo en bacterias.
La concentración de selenio en el medio celular también es relevante para la utilización de este aminoácido proteico; esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteína no contiene inicialmente dicho aminoácido, sino que se une con serina; posteriormente, la selenocisteína sintetasa cataliza la reacción de este aminoácido inicial con selenofosfato (un donador de selenio de alta energía), formando así el selenocisteinil-ARNt.
La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la selenocisteína en el centro activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.
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