La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos componentes de las proteínas codificados mediante el genoma.
El estereoisómero natural es el L. Además de poseer todas la propiedades comunes a los α-aminoácidos, tiene un grupo hidroxilo en la posición 3, por lo que se le clasifica como aminoácido polar. La serina es un aminoácido no esencial. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Sólo el estereoisómero L aparece de forma natural en las proteínas.
La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de proteínas de la seda, una fuente muy rica en serina. De hecho su nombre se deriva del término en latín para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableció en 1902.
La serina puede ser catabolizada ya sea por:
La serina puede ser sintetizada a partir de varias rutas, pero las dos que dan una biosíntesis neta de serina son:
Enzimas:
Otras rutas metabólicas que pueden dar serina como producto son:
La serina racémica puede ser preparada a partir de acrilato de metilo a través de varios pasos. También se produce naturalmente cuando la luz UV incide sobre ciertas mezclas frigoríficas, tales como una combinación de agua, metanol, cianuro de hidrógeno y amoníaco, lo que sugiere que puede ser fácilmente producido en regiones del espacio.
La serina es importante en el metabolismo, ya que participa en la biosíntesis de purinas y pirimidinas. Es el precursor de varios aminoácidos como la glicina, la cisteína en plantas y el triptófano en las bacterias. Es también precursor de diversos metabolitos primarios y secundarios, tales como los esfingolípidos, las fosfatidilserinas, la etanolamina y sus derivados, la colina y sus derivados, el ácido fólico, la enterobactina, el ácido 2,3-diaminopropiónico (constituyente de las capreomicinas), la cicloserina y la monobactama SQ 26,180.
La serina desempeña un importante papel en la función catalítica de muchas enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y muchas sustancias utilizadas en los insecticidas actúan mediante la combinación con un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, lo que genera la inhibición total de la enzima. La acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el músculo con el fin de permitir que el músculo u órgano se relaje. El resultado de la inhibición de la acetilcolinesterasa es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier impulso nervioso es transmitido continuamente y las contracciones musculares no se detienen.
Como componente de las proteínas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilación, en la que puede haber una relación funcional con la diabetes. Es uno de los tres residuos de aminoácidos que son comúnmente fosforilados por las quinasas en la señalización celular en organismos eucariotas.
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